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发布时间:2022-11-17 12:55:27 | 浏览:
开云 开云体育蛋白质定义 是一切生物体中普遍存在的,由天然氨基 酸通过肽键连接而成的生物大分子。英文称 protein,意为“最原初的,第一重要的”。 蛋白质的特点 种类繁多;各具有一定的相对分子质量, 复杂的分子结构和特定的生物功能;是表达生 物遗传性状的一类主要物质。
是人体组织的构成成分 构成和修补人体组织 蛋白质是构成细胞、组 织和器官的主要材料。 婴幼儿、儿童和青少年的生长发育都离不开 蛋白质。即使成年人的身体组织也在不断地分 解和合成进行更新,例如,小肠黏膜细胞每 1~2天即更新一次,血液红细胞每120天更新一 次,头发和指甲也在不断推陈出新。身体受伤 后的修复也需要依靠蛋白质的补充。
虽然蛋白质的主要功能不是供给能量,但 当食物中蛋白质的氨基酸组成和比例不符 合人体的需要,或摄入蛋白质过多,超过 身体合成蛋白质的需要时,多余的食物蛋 白质就会被当作能量来源氧化分解放出热 能。 在正常代谢过程中,陈旧破损的组织和细 胞中的蛋白质也会分解释放出能量。 每克蛋白质可产生.16.7千焦耳(4千卡)热 能。
食品体系中,蛋白质的功能性质是指在食品的 加工、储存和消费过程中,蛋白质和其他食品 组分相互作用时表现出的物理化学性质的总和。 决定蛋白质功能性的因素有蛋白质本身的性质 (蛋白质分子的大小、形状、氨基酸组成和序 列、电荷分布和净电荷、表面疏水性、空间结 构、分子的柔性和刚性)、所处体系的性质 (温度、pH值、离子强度和离子对种类、脂 类和糖类、食品添加剂等)以及蛋白质分子内 和分子间的相互作用。
从分子水平上看,蛋白质的功能性是蛋白质 的水合性质和与蛋白表面性质有关的性质。 蛋白质的功能性也可以看成是蛋白质-水的相 互作用、蛋白质-蛋白质的相互作用、蛋白 质-空气的相互作用,体现了蛋白质的流体 力学性质和界面性质。
蛋白质的溶解性是蛋白质的基本物理性质之 一,会影响蛋白质的其他功能性和实际应用 价值 一般地,一种蛋白质要有较好的功能性,它 必须有较好的溶解性。 目前,溶解性差的蛋白质在食品中几乎没有 实际应用价值。 蛋白质在水中的溶解性是蛋白质-蛋白质、水 -水和蛋白质-水相互作用的综合作用的结果 ,热力学上说是一个动态平衡。
乳化是指将两种以上不相溶的物质,其中一 种液体以微粒的形式分散到另一种液体里 形成均匀分散体系的性能。 蛋白质乳化性是指蛋白质能使油与水形成稳 定的乳化液而起乳化剂的作用,主要包括 乳化能力(EC,emulsifying capacity)和乳 化稳定性(ES,emulsifying stability)。 蛋白质是由一系列氨基酸通过肽键结合而成 的高分子化合物。组成蛋白质的氨基酸有 亲水氨基酸和疏水氨基酸,因此决定了蛋 白质有两亲性。
发泡性是指大豆蛋白质在加工中体积的增加率, 可起到的酥松作用。 形成起泡的方法有三种,振荡法、鼓泡开云体育 开云平台法和搅 打法,搅打法是最常用的方法。蛋白质浓度、 溶解性、pH值、离子强度等会影响蛋白质溶液 的起泡性。
指液体流动时表现出来的内摩擦,又称流动 性,它是调整食品的物性方面的重要参数。 蛋白质溶液的粘度受蛋白质的分子量,形状、 轴比、水合度或摩擦比等条件的影响,温度、 pH值、离子强度、处理条件等,可改变蛋 白质分子的形态、结构、缔结状态、水合度 及膨润性(度)。
当变性的蛋白质分子聚集形成一个有规则的蛋 白质网时,此过程称为凝胶作用。 食用蛋白质凝胶大致可以分成两类,加热凝胶 和钙盐等二价金属凝胶。 凝胶性可以赋予食品良好的质构特性。
蛋白质的水合作用是通过蛋白质多肽链的极 性部分与水分子间的相互作用来实现的。 水合作用是一个渐进的过程,与水活度关 系密切。 蛋白质浓度、pH值、温度、离子强度及离子 对种类、食品体系中的其它成分都会影响 水合能力。
例如,分离蛋白加入肉制品中,能形 成乳状液和凝胶基质,防止脂肪向表 面移动,因而起着促进脂肪吸收或脂 肪结合的作用,可以减少肉制品加工 过程中脂肪和汁液的损失,有助于维 持外形的稳定。
当肉切碎后,用分离蛋白与鸡蛋蛋白的混 合物涂在其纤维表面形成薄膜,易于干 燥,可以防止气味散失,有利于再水化 过程,并对再水化产品提供合理的结构。
蛋白质改性是人为地对蛋白质结构进行修 饰,从而改善产品的相容性和功能性。 目前常用的蛋白质改性方法包括物理法、 化学法、酶法和基因工程方法等。
物理改性是利用加热、机械作用、声波等 方式改变蛋白质的高级结构和分子间的聚 集方式,一般不涉及蛋白质的一级结构。 如热、高频电场、微波、超声波、强烈震 荡等。
物理改性具有费用低,无毒无副作用,作用 时间短,对产品营养性影响较小等优点。
例如利用高频电场对大豆蛋白质分子进行处理,大 豆蛋白质分子正负电荷在高速交变的电场作用下, 产生往复极化、蛋白质分子受到强烈的位伸、撞击、 摩擦、挤压等作用并产生极化效应,使大豆蛋白质 分子部分降低作用或空间结构改变,产生分子改性 现象,NSI值明显提高。 高压均质对醇法大豆浓缩蛋白进行改性处理,可使 其溶解度、乳化性和起泡性提高 。
化学改性是用化学方法(化学试剂)使蛋白质 分子中氨基酸残基的侧链基团或多肽链发生发 生断裂、聚合或引入新的基团,导致蛋白质分 子空间结构、蛋白质的理化物质和功能性发生 改变。
如在蛋白质分子中引入带负电荷基团、亲水、 亲油基团、疏基等,可生产出多种具有特殊功 能特的蛋白产品。
反应(试剂) 碱处理(pH﹥10) NaOH、Ca(OH)2 、Ba(OH)2 功能性质改变 ①增加分散性,溶解度,起泡性;②增加耐聚集 状态(受热等);③增加弹性,组织化-更好纤维 ①增加鲜味;②增加起泡性 ①改进在酸性食品中可溶性;②提高溶解度;③ 降低黏度 ④减少对Ca2 耐受性;⑤较高耐聚集状态;⑥乳 液稳定性提高(醋酸酰化);⑦提高泡沫稳定性 (琥珀酰化) 降低黏性
大豆分离蛋白经酶解后,其功能性质的变化十分 显著。据研究,酶解大豆分离蛋白具有较高的应 用价值,如酶解大豆分离蛋白的pH溶解度范围很 宽,可应用于透明型酸性饮料补充营养成分;其次, 酶解大豆分离蛋白水结合能力的提高可改进中等 水分含量食品的质构和储藏期间的稳定性;此外, 酶解产物抗氧化能力的增强可提高脂类和含脂食 品的稳定性。
最终水解产物,经平衡后,含盐极少且最终 产品的功能性质可通过选择特定的酶和反应 因素加以控制; 蛋白水解物可直接为消化不良者提供营养。
β-酪蛋白和其他磷蛋白的脱磷作用 如蛋清和乳清蛋白的限制性水解 肌肉蛋白和浓缩蛋白的限制性水解 κ-酪蛋白中Phe-Met特殊性连接 不稳定的酪蛋白微囊 冰冻浓缩牛奶中乳糖酶的水解作用 牛奶系统里酸的形成
增加β-酪蛋白在Ca2存在下的溶解性 增加泡沫体积,改变泡沫稳定性 改变乳化能力和乳化稳定性 奶酪制造中酪素的凝胶形成,奶酪的 老化 预防酪素聚集体产生
磷蛋白、磷酸酯酶 各种蛋白酶 各种蛋白酶 凝乳酶,胃蛋白酶, 粗制微生物凝乳酶 乳糖酶
改善生面团的流变性质 防止由蛋白质-酚的相互作用而在啤酒 里冷霜 肉软化
粉状蛋白到交联蛋白里氧化-SH基团 形成过氧化氢或作用中间物 肌肉的肌原纤维和基质蛋白的限制 水解 肌肉的肌原纤维和基质蛋白的限制 水解
在转谷氨酰氨酶(TGase)催化下,蛋白质 分子发生聚合反应,得到分子量更大的分 子聚合体。改性后,蛋白质的凝胶性、持 水性增强。转谷氨酰氨酶催化蛋白质聚合 是酶改性蛋白质研究的一个热点。